低温電子顕微鏡は、タンパク質の個々の原子を確認することを学びました

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ビデオ: HOW TO サイエンス (5)原子を見て操る方法 2022, 12月
低温電子顕微鏡は、タンパク質の個々の原子を確認することを学びました
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Anonim
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2つの科学グループは、1.2オングストロームの分解能で測定できる極低温電子顕微鏡の作成を直ちに発表しました。この許可により、生体分子の働きを原子レベルで研究することが可能になります。プレプリントはbioRxivWebサイト(1、2)で入手でき、これらの研究はNature社説で簡単に説明されています。

低温電子顕微鏡法は、サンプルを低温で検査する透過型電子顕微鏡法の一種です。このアプローチにより、サンプルが人工的に結晶化されるX線結晶学とは対照的に、オブジェクトを自然な方法で記録することができます。 X線結晶学を使用して物体を研究する場合、研究者は研究中の構造を結晶化させるために数か月から数年を費やす可能性があり、医学的に重要なタンパク質の多くは使用可能な結晶を形成しません。極低温電子顕微鏡とその利点について詳しくは、記事「ShadowsinIce」をご覧ください。

低温電子顕微鏡の主な用途は、有機構造の研究です。 2017年、溶液中の生体分子の構造を決定するための高解像度低温電子顕微鏡の開発により、ジャックドゥボシェ、ヨアヒムフランク、リチャードヘンダーソンにノーベル化学賞が授与されました。ただし、生体分子が原子レベルでどのように機能するかを理解するには、最新の低温電子顕微鏡の解像度を向上させる必要があります。

5月22日、HolgerStarkが率いるドイツのグループとSjorsHW Scheresが率いるイギリスのグループから2つの独立したプレプリントがbiorXivWebサイト(1、2)に表示されました。それぞれ最大1.25オングストロームおよび最大1.2オングストロームの分解能を持つ低温電子顕微鏡。この解像度により、結晶化していないタンパク質の個々の原子を確認できます。たとえば、水素原子の半径は0.5オングストローム、金は1.7オングストロームです。

両方のグループは、タンパク質アポフェリチンを研究しました。スタークのチームは、顕微鏡から放出された電子がサンプルに当たる前に同じ速度で移動することを保証するデバイスを使用してタンパク質の構造を研究しました。これは、画像の解像度を劇的に向上させる手法です。シェレツのグループは、一定の電子速度を維持するために同様の技術を使用し、さらに、反射電子からのノイズを低減する後処理技術を適用しました。

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アポフェリチンの原子構造。

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研究対象の受容体の構造と顕微鏡の解像度。

Sherezのグループは、GABAA受容体タンパク質の簡略化された形式で構築された測定システムをテストしました。このタンパク質はニューロンの膜にあり、麻酔、鎮静剤、その他の多くの薬が作用します。昨年、シェレツのグループは、極低温電子顕微鏡を使用して、2.5オングストロームでタンパク質を研究しました。新しい設定を使用して、研究者は1.7オングストロームの解像度を達成し、タンパク質のいくつかの重要な部分でさらに高い解像度(最大1.2オングストローム)を達成しました。一見、違いは小さいように見えますが、このスケールでは、10分の1オングストロームが重要です。

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金およびタングステン原子の低温電子顕微鏡。

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アポフェリチンタンパク質の低温電子顕微鏡。

低温電子顕微鏡法は、科学者によって積極的に使用されています。たとえば、その助けを借りて、ジカウイルスの表面の構造、遺伝子の始まりを認識し、概日リズムを制御し、圧力に対する細胞の感受性を確保するものを含むさまざまなタンパク質が確立されました。

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