化学者は顕微鏡で同位体マークを見ました

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ビデオ: 【化学基礎】 物質の構成17 同位体 (11分) 2022, 十一月
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Anonim
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L-アラニンナノ粒子の暗視野画像

アメリカの科学者は、電子顕微鏡を使用して、同位体標識されたL-アラニンの非破壊分析を実施しました。彼らは、同位体置換されたアミノ酸分子と修飾されていないアミノ酸分子の個々のクラスターを空間的およびスペクトル的に検出することに成功しました。 Scienceに掲載された記事によると、新しい方法では、細胞内で起こっているプロセスを数十ナノメートルのレベルで観察できるようになります。

細胞の代謝とタンパク質の作用機序を研究するために、科学者はしばしば同位体標識された物質を使用します。高分子レベルでのラベルの化学分析の従来の方法(たとえば、質量分析または赤外分光法)は、分子の断片化、つまり貴重なサンプルの損失を必要とするか、十分な分解能を提供せず、高濃度の分析物を必要とします。 。電子分光法の分野で電子ビームの単色性を高める最近の進歩により、特徴的な電子エネルギー損失分光法(EECE)によって固相の有機分子を高分解能で分析することが可能になりました。電子顕微鏡の他の方法も同位体分析に使用されますが、サンプルに照射される高エネルギーはしばしばそれらの破壊につながります。 「離れた」EELSモード(振動EELSの高さ)では、低エネルギー電子のビームは物質に衝突しませんが、長距離クーロン力によって物質と相互作用するため、分子内の結合は破壊されません。

オークリッジ国立研究所のJordanA。Hachtelらは、透過型走査電子顕微鏡(STEM)を使用して、L-アラニンの部位特異的同位体標識の非破壊的同定を行いました。

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同位体置換感度。 (A)C-O結合振動の領域における非置換(上)および同位体置換(下)L-アラニンのEELスペクトル。 (B)100個のキャプチャされたスペクトルから決定されたピークピーク位置のヒストグラム。

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(A)同位体置換(左)および非置換(右)L-アラニンのクラスターの暗視野画像。分光法は、クラスターを分離する線に沿って実行されました。 (B)カルボキシル基のC-O振動の最大値の位置の分布。

同位体置換された分子では、非置換原子より重い結合の振動の周波数が低くなります。振動スペクトルでは、これは振動ピークが長波長(赤)領域にシフトしているように見えます。 L-アラニンの場合、著者らは、カルボキシル基のC-O結合の非対称振動が約5ミリエレクトロンボルトシフトすることを確認しました。これらのデータは、科学者がフーリエ変換を伴う赤外分光法によって得た理論的な量子化学計算および実験データと一致していました。さらに、研究者たちは、スペクトルだけでなく空間においても、同位体置換されたL-アラニンのクラスターを非置換から分解することに成功しました。

この記事の著者は、この方法がよく知られた分析アプローチへの有用な追加になる可能性があると主張しています。たとえば、振動EECPを使用して極低温条件下でサンプルを分析する場合、電子顕微鏡の解像度で全細胞サンプルの同位体標識タンパク質を追跡できます。つまり、分子レベルで細胞内プロセスを直接観察できます。

電子による特徴的なエネルギー損失の振動分光法は、高エネルギーに敏感な生体分子の局所分析のための最初の非破壊的方法ではありません。2017年には、タンパク質の構造を研究できる低温電子顕微鏡法の開発により、ノーベル化学賞が授与されました。

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